抗體，也稱為免疫球蛋白，是免疫系統響應稱為抗原的外來物質的存在而產生的一種特殊蛋白質。抗體的主要功能是識別、結合和中和抗原，例如細菌、病毒和其他有害物質。

透過與抗原結合，抗體可以中和它們的作用，標記它們以被其他免疫細胞破壞，或激活各種免疫反應以消除入侵的病原體。此外，抗體在免疫記憶和防止反覆感染方面發揮重要作用。

抗體是研究中必不可少的工具，使科學家能夠檢測生物樣本中的特定蛋白質或分子。這些標靶藥物用於蛋白質印跡、免疫組織化學或流式細胞儀等技術，可提供對細胞成分和疾病機制的精確見解。它們的特異性促進了醫學和生物技術的進步，使抗體對於科學探索和創新具有不可估量的價值。

抗體的結構

抗體的結構是約 150 kDa 的 Y 形分子，由 50 條多肽鏈組成：兩條相同的重鏈和兩條相同的輕鏈。每條重鏈約為 25 kDa，而每條輕鏈約為 XNUMX kDa。兩條重鏈透過二硫鍵彼此連接，並且每條重鏈透過二硫鍵與輕鏈連接。

每條重鏈和輕鏈均由一系列相似的結構域組成。輕鏈由兩個結構域（V_L，C_L）而IgG抗體的重鏈包含四個（V_H，C_H1，C_H2，C_H3）。 Y 形結構的尖端包含可變區 (V)，該可變區對每種抗體都有特異性，使其能夠識別並結合特定抗原。這些可變區的序列和結構高度可變，使抗體能夠與多種抗原相互作用。 Y 形抗體結構的下部包含恆定區 (C)。這些區域決定了抗體的同種型（例如 IgG、IgM、IgA、IgE、IgD）及其特定功能，例如與免疫細胞結合或活化免疫系統的其他組成部分。

抗體也可以分為兩個區域：Fab（或抗原結合片段）和 Fc（或可結晶片段）。 Fab片段由輕鏈和可變結構域所在的部分重鏈組成，而Fc區則由恆定結構域組成的其餘重鏈組成。

抗體的研究應用

抗體辨識並結合特定蛋白質的能力在研究中具有無價的價值。這種特異性使科學家能夠精確定位感興趣的特定蛋白質。以下是抗體在研究中的一些常見應用：

Western Blotting

該技術涉及透過凝膠電泳根據大小分離蛋白質，然後將它們轉移到膜上。然後使用對目標蛋白質具有特異性的一抗與膜上的蛋白質結合。然後，添加二抗體以化學發光或螢光檢測蛋白質。蛋白質印跡法經常用於提供有關蛋白質大小和豐度的信息。

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免疫細胞化學 (ICC) 和免疫組織化學 (IHC)

免疫細胞化學（細胞染色）和免疫組織化學（組織染色）都利用抗體提供蛋白質豐度、分佈和定位的視覺細節。這些可以使用與螢光標籤（即免疫螢光）或酶聯標籤（即顯色檢測）綴合的抗體，然後透過顯微鏡技術來視覺化。

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流式細胞儀

流式細胞儀中使用帶有螢光標記物標記的抗體，根據特定的表面標記物或細胞內蛋白質對細胞進行分析和分類。流式細胞儀的一個顯著優勢是它能夠利用大量螢光訊號（有時超過十幾個）來同時評估單一細胞內和不同樣本中多種蛋白質的相對和絕對表現量。事實證明，這種方法對於研究細胞群、免疫反應和細胞訊號傳導途徑非常有價值。

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酶聯免疫吸附測定 (ELISA)

ELISA 是一種廣泛使用的方法，用於檢測和定量樣本中的特定蛋白質或抗體。在此測定中，目標分子被固定在固體表面上，例如微孔板。封閉非特異性結合位點後，加入以酵素標記的特異性抗體或抗原，與目標分子結合。經過一系列清洗步驟以去除未結合的物質後，添加底物，導致顏色變化或螢光訊號與樣本中存在的目標分子的量成比例。

免疫沉澱 (IP)

抗體用於從複雜的蛋白質混合物中分離特定的蛋白質或蛋白質複合物。在這種方法中，與微珠結合的抗體捕獲目標蛋白質並將其從溶液中拉出。一旦未結合的蛋白質被洗掉，目標蛋白質就會使用低 pH 緩衝液從珠子和抗體上解離。然後，純化的蛋白質可用於實驗中比較一系列樣本中存在的蛋白質的相對量，例如蛋白質印跡或 ELISA，或用於其他實驗以研究蛋白質-蛋白質相互作用。

單克隆抗體

單株抗體 (mAb) 代表了生物技術的前沿進步，利用免疫系統的精確性來創建客製化的治療和研究工具。雜交瘤技術是最廣泛使用的產生單株抗體的方法。雜交瘤（B 細胞與骨髓瘤細胞的融合）的產生可連續供應針對抗原的特異性單株抗體。這些單株抗體旨在選擇性地結合疾病相關的特定分子，例如癌症或自體免疫疾病。

總之，了解抗體可以讓我們更清楚地了解這些重要分子的工作原理。了解它們的結構有助於我們了解它們如何與體內其他物質相互作用。從這個基礎上，我們可以看到研究人員如何以多種方式使用抗體，例如診斷疾病和創造新的治療方法。抗體在我們的健康和正在進行的醫學研究中發揮著重要作用。

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Janeway CA Jr、Travers P、Walport M 等。免疫生物學：健康與疾病中的免疫系統。第 5 版。紐約：加蘭科學； 2001.典型抗體分子的結構。可見：https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK27144/